德国科学家日前发现，一些不寻常的微小抗体，即所谓的纳米抗体，能以意想不到的精度改变绿色荧光蛋白(GFP)的特性。这些免疫系统抗体与蛋白质结合后可改变蛋白质的构造，进而影响其功能。
  
    抗体是免疫系统用来鉴别和抑制外源物质（例如细菌和病毒）的一种蛋白质复合体，可以为免疫系统标示出作为目标的外源物质，被广泛应用于研究和治疗。不过，传统的抗体太大，难以进入活细胞体内产生作用。

    慕尼黑大学的海因里希·莱昂哈特教授、卡尔彼德·霍普夫纳教授和ChromoTek生物技术公司的乌尔里希·罗特鲍尔博士共同领导的联合研究小组，与达姆施塔特技术大学和布鲁塞尔自由大学的同事合作，从羊驼、骆马等几种南美骆驼科动物产生的抗体中找到了7种合适的纳米抗体。

    研究人员首先给羊驼等接种绿色荧光蛋白，然后将识别出绿色荧光蛋白的抗体基因信息移植到细菌上，最后由细菌再将这些抗体片段合成为纳米抗体。测试表明，这些抗体与绿色荧光蛋白黏附在了一起。

    桶状的绿色荧光蛋白两头开放，内部由所谓的发色基团组成，这种光吸收结构对荧光的产生非常必要。而吸收光产生绿色荧光又与蛋白质的精确构造有关。研究人员发现，有两个纳米抗体会对这种关系产生重大影响，其中一个纳米抗体通过将蛋白的一个特定区域向发光区推近，可使荧光效果增强5倍；而另一个则将之推开，可以使荧光效果降低4倍。也就是说，通过纳米抗体，科学家可以开启和关闭信号。实验还证实，纳米抗体在活细胞内对融合荧光蛋白同样起作用。

    研究人员表示，他们的实验表明，在活细胞中应用时，纳米抗体能识别、感应和影响不同的蛋白质构造。借助纳米抗体的帮助，GFP在活细胞中的应用将得到扩展，人们甚至可由此设想一种全新的实验方法。相关研究成果发表在近期的《自然·结构和分子生物学》网络版上。